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PLOS ONE: Pérdida de Nek11 Previene G2 /M detención y promueve la muerte celular en las células HCT116 cáncer colorrectal expuestas al ADN terapéutico Dañar Agents


Extracto

La quinasa Nek11 es un mediador potencial de la respuesta al daño del ADN cuya expresión está aumentada en los cánceres colorrectales etapa temprana (CRC). A continuación, utilizando el agotamiento de RNAi mediada, se analizó el papel de Nek11 en HCT116 células WT y CRC-p53 nula expuestas a la radiación (IR) o el fármaco quimioterapéutico, irinotecán ionizante. Demostramos que el agotamiento de Nek11 impide la G2 /M detención inducida por estos agentes genotóxicos y promueve la apoptosis dependiente de p53 tanto en la presencia y ausencia de daño en el ADN. Curiosamente, Nek11 agotamiento también condujo a la pérdida a largo plazo de la viabilidad celular que es independiente de p53 y agrava después de la exposición IR. CRC células expresan cuatro variantes de empalme de Nek11 (L /S /C /D). Estas son predominantemente citoplásmica, pero se someten a shuttling nucleocytoplasmic mediada a través de señales de importación y exportación nuclear adyacentes en el dominio no catalítico C-terminal. En las células HCT116, Nek11S en particular, tiene un papel importante en la respuesta al daño del ADN. Estos datos proporcionan una fuerte evidencia de que Nek11 contribuye a la respuesta de las células a agentes genotóxicos CRC y es esencial para la supervivencia, ya sea con o sin exposición al daño del ADN

Visto:. SR Sabir, Sahota NK, Jones GDD, Fry AM (2015) Pérdida de Nek11 Previene G2 /M detención y promueve la muerte celular en las células HCT116 cáncer colorrectal expuestos a ADN terapéutico Agentes dañinos. PLoS ONE 10 (10): e0140975. doi: 10.1371 /journal.pone.0140975

Editor: Claude Prigent, Institut de Génétique et Développement de Rennes, Francia |
Recibido: 15 de agosto de 2014; Aceptado: 3 de octubre de 2015; Publicado: 26 Octubre 2015

Derechos de Autor © 2015 Sabir et al. Este es un artículo de acceso abierto distribuido bajo los términos de la licencia Creative Commons Attribution License, que permite el uso ilimitado, distribución y reproducción en cualquier medio, siempre que el autor original y la fuente se acreditan

Disponibilidad de datos: Todos los datos relevantes están dentro del apoyo de sus archivos de información en papel y

Financiación: Este trabajo fue apoyado por becas a AMF de la Wellcome Trust (082.828; http://www.wellcome.ac.uk), Cancer Research UK (. c1420 /A9363; http://www.cancerresearchuk.org), Asociación Internacional para la Investigación del cáncer (AICR 13 a 0042; http://www.aicr.org.uk), y una beca de doctorado de la Universidad de Leicester (http : //www.le.ac.uk). Los donantes no tenía papel en el diseño del estudio, la recogida y análisis de datos, decisión a publicar, o la preparación del manuscrito

Conflicto de intereses:.. Los autores han declarado que no existen intereses en competencia

Introducción

el cáncer colorrectal (CCR) es el tercer cáncer más comúnmente diagnosticado en el mundo occidental. atención estándar actual para pacientes con CCR después de la cirugía consiste en combinaciones de quimioterapia que suelen incluir agentes que dañan el ADN. Por ejemplo, muchos pacientes reciben FOLFIRI como terapia de primera línea, una combinación de ácido folínico, 5-fluorouracilo (5-FU) e irinotecán [1]. 5-FU es un análogo de pirimidina que bloquea la síntesis de ADN a través de la inhibición de la polimerasa de ADN, mientras que el ácido folínico potencia el efecto de 5-FU mediante la inhibición de la timidilato sintasa. El irinotecan es un inhibidor de la topoisomerasa I que causa roturas en el ADN de una sola hebra, que son por lo general luego transformar en doble filamento se rompe (DSBs). Estos puntos de control activan el daño del ADN y causa la detención del ciclo celular en G1 /S o G2 /M.

La respuesta al daño del ADN (DDR) es una red compleja de procesos celulares que conducen a resultados múltiples que incluyen la reparación del ADN , detención del ciclo celular, la senescencia y la apoptosis [2, 3]. El resultado específico está determinado por muchos factores, incluyendo el nivel y tipo de daño, y la integridad de las diferentes vías de DDR. El éxito de los agentes que dañan el ADN en el tratamiento del cáncer se basa en el aumento de la sensibilidad de las células cancerosas de ciclo corto que han debilitado las vías de DDR. Estas diferencias a las células normales proporcionan la ventana terapéutica requerida para la eficacia. Sin embargo, la selección actual de estos agentes basados ​​predominantemente del tipo de tumor se asocia con una toxicidad significativa y una mejor comprensión de los factores que determinan la respuesta a estos fármacos podrían conducir a tratamientos más precisos y personalizados.

vías de DDR se inician a través de la activación de ATM o ATR en respuesta a las DSB, horquillas de replicación atascadas o cambios en la estructura de la cromatina asociada con aductos de ADN [2, 3]. Para iniciar la detención del ciclo celular, estas quinasas fosforilan objetivos de abajo incluyendo Chk1, Chk2 y p53. La fosforilación de p53 conduce a su estabilización y aumento de la expresión de su objetivo transcripcional, p21. Chk1 y Chk2 fosforilan e inactivar la fosfatasa Cdc25 a través de la promoción de su degradación o secuestro citoplásmica. En conjunto, el aumento de expresión de p21 y la pérdida de la función de Cdc25 bloquear la activación de las CDK necesaria para G1 /S y G2 /M transiciones. Sin embargo, esto representa una pequeña instantánea de lo que ahora se entiende que son vías muy complejas que implican muchas otras enzimática, regulación y componentes estructurales.

Un grupo de proteínas que están comenzando a emerger como importantes reguladores de la RDA son la relacionada con NIMA, o NEK, la proteína quinasa de la familia [4]. Esta familia se compone de once miembros, de los cuales al menos cuatro, NEK1, Nek8, Nek10 y Nek11, han presuntos papeles en la RDA [5-10]. Nek11 fue el primero de estos a estar implicados cuando se encontró su actividad quinasa a ser elevados en las células expuestas a agentes que dañan el ADN e inhibidores de la replicación [9]. Además, esta actividad se pierde después de la adición del inhibidor /ATR ATM, la cafeína, lo que sugiere que Nek11 actúa aguas abajo de ATM o ATR. estudios mecanísticos más recientes revelaron que Nek11 se activa a través de la fosforilación de Ser-273 por Chk1 después de la exposición de las células a la radiación ionizante (IR) [7]. Activado Nek11 es capaz de fosforilar Cdc25A en los sitios de una phosphodegron que promueve el reclutamiento de β-TrCP. Esto, a su vez, conduce a la degradación mediada por ubiquitina de Cdc25A y la detención del ciclo celular [11-13]. Sin embargo, otros han argumentado que la degradación dependiente de la fosforilación de Cdc25 es mediada por quinasas alternativos, tales como la caseína quinasa 1 [14, 15]. Sin embargo, Nek11 También se ha informado de que un biomarcador de cáncer potencialmente relevante como expresión Nek11 elevada se detectó en un conjunto de adenomas colorrectales [16]. Por lo tanto, nos dispusimos a probar si se requiere Nek11 para la respuesta de las células CRC a agentes que dañan el ADN clínicamente relevantes, así como buscar evidencia adicional de un papel para Nek11 en la RDA.

Resultados

Nek11 se requiere para G2 inducida por IR /M detención de las células HCT116

para explorar cómo Nek11 podría contribuir a las células DDR de CRC, un protocolo se estableció que permite la progresión del ciclo celular a ser monitoreados por citometría de flujo siguiente agotamiento Nek11 y la exposición IR (Fig 1A). Nek11 se agotó usando uno de dos siRNAs distintas con la eficacia de estos oligonucleótidos confirmado siguiente 72 horas de transfección por RT-PCR y Western blot (S1A y S1B Fig). El uso de un intervalo de dosis de IR, se determinó que la línea celular HCT116 CRC mostró un importante aumento en la fracción G2 /M 16 horas después de la exposición con 10 Gy IR (S1C Fig). Por lo tanto, en estos experimentos, las células se transfectaron primero con control (GL2 luciferasa) o Nek11 siRNAs y luego, después de 56 horas, que se dejaron sin tratar o se expone a 10 Gy IR. Después de otras 16 horas, que se recogieron para su análisis mediante yoduro de propidio (PI) basado en la citometría de flujo (Figura 1B y 1C, S1D, S1E, S2A y S2B figuras).

A. Representación esquemática de la evolución temporal de los tratamientos con células. 24 horas después de la siembra, las células fueron transfectadas con oligonucleótidos de ARNsi. 56 horas después, las células se dejaron sin tratar o irradiado (± IR). Después se recogieron y se fijaron durante basada en PI citometría de flujo después de otras 16 horas. B & amp; C. Siguiendo el protocolo descrito en A, HCT116 WT y las células p53 nulo fueron transfectadas con siRNAs tal como se indica y se deja sin tratamiento (B) o tratadas con 10 Gy IR (C), antes del análisis por citometría de flujo. Distribución de células de acuerdo con la citometría de flujo se indica el perfil (2 N, G1; 2n-4n, S; 4n, G2 /M). D-G. Los histogramas representan porcentaje de ciclismo HCT116 WT (D, E) y p53 nulo células (F, G) en G2 /M. H-K. Los histogramas muestran el porcentaje de todas las células HCT116 WT (H, I) y p53 nulo (J, K) con ADN sub-2n. Histogramas en DK se toman a partir de datos que se muestran en B y C.
valores de p
se calculan en relación con siGL2.

El uso de este protocolo, no se observó ningún cambio significativo en la fracción del ciclismo células en la fase G2 /M del ciclo celular después de la depleción Nek11 sin IR (~ 30%; Fig 1D). Sin embargo, después de la exposición IR, las células agotadas de Nek11 mostraron una reducción sustancial en la fracción G2 /M en comparación con las células agotadas con oligonucleótidos de control, con siNek11-2 causando un retorno al nivel basal de G2 /M células (Fig 1E). Observamos que siNek11-2 dio una caída más robusto que siNek11-1 por RT-PCR y Western blot. Para examinar el papel de p53 en esta respuesta, el mismo enfoque experimental se aplicó a isogénica HCT116 p53-null (
p53 - /-) las células. El agotamiento de Nek11 de nuevo solo no tuvo ningún efecto significativo sobre la distribución del ciclo celular en ausencia de IR, mientras que hubo una marcada reducción en G2 /M detención en respuesta al tratamiento IR tras el agotamiento Nek11 (Fig 1F y 1G). Sin embargo, en este caso, ni siRNA causó una vuelta completa a los niveles basales de G2 /M células lo que sugiere que la pérdida de control de control G2 /M en ausencia de Nek11 es en parte dependiente de p53.

Además de lo que permite la distribución del ciclo celular que se determine, la citometría de flujo el análisis reveló la presencia de muerte celular como se indica por el pico sub-2n. Comparación del porcentaje en esta fracción (con respecto a todas las células en la muestra) reveló un aumento modesto en la muerte celular en el agotamiento del Nek11 sin IR, aunque la significación (p & lt; 0,05), sólo se alcanzó con un oligonucleótido (Fig 1H). Sin embargo, la muerte celular aumentó en mayor medida en el Nek11 empobrecido muestras después de la exposición IR lo que sugiere que el tratamiento combinado mejorado la muerte celular (Fig 1I). Por el contrario, sólo había un pequeño aumento en la población sub-2n de las células p53 nulo HCT116 siguientes agotamiento Nek11 antes de la exposición IR y, aunque había más células en la fracción sub-2n después de la exposición IR, no hubo un aumento constante en el agotamiento del Nek11 (figura 1J y 1K). Por lo tanto, llegamos a la conclusión de que la inducción de muerte celular que resulta de la pérdida y la exposición combinada Nek11 IR depende en gran medida de p53.

Nek11 es necesario para evitar la apoptosis y promover la supervivencia celular a largo plazo

de flujo basado en citometría de PI muerte celular indicado tras el agotamiento Nek11, con o sin exposición IR, decidimos medir específicamente la apoptosis. Para ello, el mismo protocolo fue seguido como antes, excepto que la citometría de flujo se realizó usando anexina tinción basada en V para medir la pérdida de membrana plasmática asimetría de fosfolípidos que surge durante la apoptosis. El agotamiento de Nek11 sin exposición IR dio lugar a un aumento de ~ 2-3 veces en la apoptosis en las células HCT116 WT confirmando que Nek11 promueve la supervivencia en ausencia de daño del ADN (Fig 2A). Por otra parte, mientras que la exposición a 10 Gy IR por sí solo no aumentó el porcentaje de células HCT116 WT se someten a apoptosis, hubo una mejora en la fracción apoptótica tras el agotamiento Nek11 combinado y la exposición en comparación con IR Nek11 agotamiento sola (Fig 2B). En las células p53 nulo HCT116, Nek11 agotamiento por sí solo no causó un aumento significativo en la apoptosis, mientras que hubo sólo un pequeño aumento en la apoptosis en las células p53 nulo HCT116 cuando el agotamiento Nek11 se combinó con IR (Figura 2C y 2D). Estos datos son consistentes con los obtenidos mediante la tinción a base de PI e indican que la pérdida de Nek11 conduce a una inducción dependiente de p53 de la apoptosis que se ve agravada por la exposición IR.

A-D. Siguiendo el protocolo descrito en la figura 1A, HCT116 WT (A, B) y p53 nulo células (C, D) fueron transfectadas con siRNAs como se indica, antes de la irradiación y el análisis por flujo basado en V anexina citometría. Los histogramas representan el porcentaje de todas las células en apoptosis.
valores de p ¿Cuáles son en relación con siGL2. E. HCT116 células WT y p53 nula fueron transfectadas con siRNAs como se indica y después de 56 horas tratados ± 2 Gy IR. Las células se recogieron después de 16 horas y se sembraron para ensayos por clonación (50 células por placa para siGL2, 500 células por placa para otros tratamientos). Las colonias se tiñeron con cristal violeta. F. colonias de E se contaron y% de supervivencia determinó como se describe en Materiales y Métodos. células p53 nulo G. HCT116 fueron transfectadas con cualquiera siGL2 o siNek11-2 y después de 56 horas dejaron sin tratar o irradiados. Las células se fijaron 48 horas después de IR y se tiñeron con anticuerpo α-tubulina (verde). El ADN se tiñeron con Hoechst para observar la morfología nuclear. Las barras de escala, 10 um. H. histograma representa el porcentaje de células que presentan múltiples núcleos siguientes los tratamientos indicados como se describe en G. Se contaron 500 células por muestra y el porcentaje medio de células multinucleadas se determinó a través de dos experimentos independientes.

Para examinar la supervivencia a largo plazo, se llevaron a cabo ensayos clonogénicos en el que las células se agotan con el control o Nek11 siRNAs durante 56 horas y luego expuesto a una dosis más baja (2 Gy) de IR antes del cultivo en placas 16 horas después. Después de dos semanas, las colonias se fijaron y se contaron (Fig 2E y 2F). En primer lugar, esto demostró que, incluso en las muestras de control empobrecido, esta dosis de IR era suficiente para causar (~ 3 veces) células p53 nulo número de colonias no sólo en las células HCT116 WT, sino también la HCT116 sustancialmente reducidos. Por lo tanto, a pesar de IR no induce la muerte celular o apoptosis sustancial a tiempos cortos después de la exposición, no causa la pérdida a largo plazo de la supervivencia que se produce de una manera independiente de p53. Curiosamente, el agotamiento de Nek11 solo también tuvo un efecto fuertemente perjudicial sobre la supervivencia con una reducción de 5 veces en el número de colonias en las células HCT116 WT. Una vez más, una disminución similar en el número de colonias se observó con las células p53 nulo HCT116. La combinación de agotamiento Nek11 y la exposición IR dio lugar a la mayor pérdida de viabilidad con reducción de 10 veces en el número de colonias, tanto en la HCT116 WT y p53 nula células ~. Por lo tanto, se concluye que la supervivencia a largo plazo de las células HCT116 se reduce dramáticamente en respuesta a la exposición IR, el agotamiento Nek11 o una combinación de ambos. Por otra parte, estas respuestas no son dependientes de p53, lo que indica que las vías de muerte independiente de p53 son activadas.

Para examinar si la pérdida a largo plazo de la supervivencia celular después de estos tratamientos puede ser el resultado de la catástrofe mitótica, simulada o Nek11- células HCT116 empobrecido se dejaron sin tratar o se expone a IR y luego fija para el análisis microscópico después de otras 48 horas. La presencia de grandes células multinucleadas indicativos de divisiones mitóticas fallidos (es decir la catástrofe mitótica) se observaron en respuesta a cualquiera de agotamiento Nek11 o la exposición IR (Fig 2G). Sin embargo, la cuantificación de células multinucleadas reveló que el agotamiento de Nek11 solo dio lugar a una relativamente pequeña frecuencia de catástrofe mitótica, mientras que se observó una frecuencia sustancialmente más alta en respuesta al tratamiento IR por sí solo (Fig 2H). Resultados similares se observaron tanto en las células p53 nulo WT y excepto que la catástrofe mitótica en respuesta a IR fue aún más pronunciado en las células p53 nulo en consonancia con los informes anteriores [17, 18]. Los altos niveles de la catástrofe mitótica inducida por la IR solo sugieren que esta es una causa importante de la viabilidad reducida visto en los ensayos clonogénicos. Sin embargo, los niveles más bajos de la catástrofe mitótica inducida por el agotamiento de Nek11 solo en lugar argumentan a favor de mecanismos alternativos de formación de colonias reducido, tales como la senescencia inducida por daños.

Nek11 media la detención en G2 /M en las células HCT116 tratadas con irinotecán

CRC pacientes con frecuencia reciben irinotecan, un inhibidor de topoisomerasa I, como parte de su tratamiento de quimioterapia. de flujo basado en citometría de PI confirmaron que las células HCT116 exhiben una respuesta a la dosis para este agente deteriorante del ADN, con una acumulación de células en G2 /M después de 24 horas de tratamiento (Fig S3A). Por tanto, un protocolo que se usó nos permitió comparar la respuesta de HCT116 WT y las células p53 nulo al irinotecan a la observada para IR. En este caso, las células se agotan de Nek11 durante 52 horas antes de la adición de irinotecan en 5 mM. Después de otras 20 horas, se recogieron las células para el análisis por citometría de flujo (Fig 3A-3C y S2C y S2D Fig). En primer lugar, esto reveló que, como con IR, la acumulación de células HCT116 WT en G2 /M en respuesta a irinotecan fue suprimida tras el agotamiento Nek11 (Fig 3D y 3E y S3B Fig). Del mismo modo, irinotecán indujeron una detención en G2 /M en células p53 nulo HCT116 que fue suprimida por parte Nek11 agotamiento (figura 3F y 3G y S3C figura). En cuanto a la exposición IR, se observó que Nek11 agotamiento solo indujo un nivel modesto de muerte celular, pero esto se ha mejorado en combinación con irinotecan en las células HCT116 WT (Fig 3H y 3I). Por el contrario, se observó un nivel más bajo y menos consistente de la muerte celular en las células p53 nulo HCT116 tras el agotamiento Nek11 ya sea con o sin irinotecan (Fig 3J y 3K). Por consiguiente, concluimos que irinotecan también induce una detención G2 Nek11 dependiente /M que depende en parte de estado de p53 en las células HCT116, y que la muerte celular aumenta irinotecán cuando se combina con el agotamiento Nek11 de una manera que es dependiente de p53. Por lo tanto, Nek11 es probable que desempeñe un papel similar en la respuesta de las células HCT116 a IR e irinotecán.

A. Representación esquemática de la evolución temporal de los tratamientos con células. 24 horas después de la siembra, las células fueron transfectadas con oligonucleótidos de ARNsi. 52 horas después, las células se dejaron sin tratar o se trataron con 5 mM irinotecan. Después se recogieron y se fijaron durante basada en PI citometría de flujo después de 20 horas. B & amp; C. Siguiendo el protocolo descrito en A, HCT116 WT y las células p53 nulo fueron transfectadas con siRNAs tal como se indica y se deja sin tratamiento (B) o tratados con irinotecan (C), antes del análisis por citometría de flujo. Distribución de células de acuerdo con la citometría de flujo se indica el perfil (2 N, G1; 2n-4n, S; 4n, G2 /M). D-G. Los histogramas representan porcentaje de ciclismo HCT116 WT (D, E) y p53 nulo células (F, G) en G2 /M. H-K. Los histogramas muestran el porcentaje de HCT116 WT (H, I) y p53 nulo células con ADN sub-2N (J, K). Histogramas en DK se basan en los datos en B y C.
valores de p ¿Cuáles son en relación con siGL2.

Identificación de las cuatro variantes de empalme que se someten a Nek11 nucleocytoplasmic shuttling

La primera caracterización de Nek11 humano descrito dos variantes de empalme, una versión larga de 74 kDa, denominada Nek11L, y una versión corta de 54 kDa, denominada Nek11S [9]. A través del análisis de las bases de datos de expresión génica, hemos identificado dos variantes más putativo de empalme que hemos llamado Nek11C y Nek11D, con el tamaño previsto de 56 y 69 kDa, respectivamente. Los cuatro variantes tienen una secuencia N-terminal idéntica de 466 residuos que abarca el dominio catalítico y dos predijo en espiral de bobinas. Nek11S y Nek11C terminan poco después, aunque con diferentes secuencias. Nek11L y Nek11D tienen más extendido C-terminales, compartiendo inicialmente un adicional de idéntica ~ 50 residuos antes de terminar con secuencias alternativas (figura 4A). Para determinar si estas variantes tienen propiedades distintas, que generó por primera vez células U2OS que expresaban de forma estable versiones BPA de etiquetado de cada variante Nek11. Estas células se usaron para los fines de los estudios de localización subcelular, mientras que se ha demostrado que el agotamiento de Nek11 perturba la DDR en estas células [7]. También generó una línea celular U2OS que expresa una versión 'quinasa-muerta' (KD) de Nek11L con mutación en dos residuos catalíticos esenciales (K61R /D158A) para determinar si la localización puede ser dependiente de la actividad.

A. Representación esquemática de las cuatro isoformas de la proteína Nek11. Los diferentes extremos C y se indican las líneas de puntos indican las posiciones en las que las proteínas divergen. Las posiciones de dominio quinasa, enrollado de las bobinas, números de residuos y los pesos moleculares predichos se indican. B. lisados ​​de U2OS: líneas celulares estables GFP-Nek11 o células parentales U2OS se analizaron por SDS-PAGE y Western Blot con anticuerpos contra Nek11, GFP y α-tubulina. células U2OS C. fueron transfectadas con constructos indicados y, después de 20 horas, se trató ± MG132 durante 4 horas. Los lisados ​​se analizaron mediante transferencia Western con anticuerpos indicados. M.wts. (KDa) se indican a la izquierda en líneas de células B y C. D. única GFP y GFP-Nek11 como se indica fueron tratados ± LMB durante 3 horas antes de la fijación y tinción con anticuerpos GFP. Las barras de escala, 5 micras.

análisis de transferencia Western revelaron que la variante de GFP-Nek11D se expresó en niveles muy reducidos en comparación con las otras variantes en las líneas celulares estables (Fig 4B). La incubación con el inhibidor del proteasoma, MG132, condujo a la regulación al alza selectiva de esta isoforma lo que sugiere que la variante Nek11D es único entre estas cuatro variantes en posesión de secuencias que se dirigen para la degradación mediada por ubiquitina, presumiblemente en su único extremo C-terminal (Fig 4C). La inmunofluorescencia reveló que mientras que las isoformas Nek11L y Nek11D estaban restringidos al citoplasma, se detectaron Nek11S y Nek11C tanto en el citoplasma y el núcleo (Fig 4D). Nek11L muertos-quinasa se restringió al citoplasma como la proteína de tipo salvaje. Como se informó Nek11 para localizar a los nucleolos [19], se evaluó si las variantes podría lanzadera entre el citoplasma y el núcleo. La inhibición de la exportación nuclear con el inhibidor de Crm1, leptomycin B (LMB), causó los cuatro Nek11 variantes a acumularse en el núcleo, aunque sin concentración obvia en nucleolos. Muertos-quinasa Nek11L también se sometió a nucleocytoplasmic shuttling que indica que esta no depende de su actividad enzimática.

La identificación de secuencias que regulan nucleocytoplasmic shuttling de Nek11

Para mapear las regiones de la proteína requeridas para la importación nuclear y exportación, se analizó la localización de una serie de mutantes de truncamiento Nek11 (Fig 5A). El dominio catalítico N-terminal solo (residuos 1-287) localizadas en el citoplasma y no de transporte. En contraste, el dominio no catalítico C-terminal de Nek11L (residuos 288-645) era citoplásmica en ausencia de LMB pero concentradas en el núcleo con LMB. Esto indica que contiene motivos necesarios para shuttling nucleocytoplasmic (Fig 5B y 5C). Como secuencias de localización y de exportación nuclear canónicos no estaban presentes, se generaron cinco construcciones adicionales que representan truncamientos C-terminales de Nek11L (Fig 5A y 5D). Una construcción que comprende el dominio catalítico y ambos motivos de doble espiral (residuos 1-388) era nuclear independientemente del tratamiento LMB, mientras que un constructo extendida que abarca los residuos 1-541 comportó como proteína de longitud completa siendo citoplasmática en las células no tratadas y nuclear con LMB ( Fig 5E). Una construcción que representó a la región conservada entre las cuatro variantes Nek11, 1-466, exhibió una distribución nucleares citoplasma más iguales que recuerda a la S y C variantes que terminan poco después de este punto. Similares a las variantes, este constructo se concentró en el núcleo después del tratamiento LMB. Por lo tanto, proponemos que las regiones de doble espiral contienen secuencias necesarias para la importación nuclear, mientras que la región entre los residuos 388 y 465 contiene secuencias necesarias para la exportación nuclear.

A. Representación esquemática de los constructos de GFP-Nek11L utilizados para examinar la localización subcelular. localización predominante a citoplasma (C), el núcleo (N) o igual distribución (C /N) ± tratamiento LMB se indica. borrones B. occidentales con GFP y anticuerpos a-tubulina de los lisados ​​preparados a partir de células U2OS transfectadas transitoriamente durante 24 horas con las construcciones indicadas Nek11L. dominio quinasa incluye residuos 1-287 y C-terminal de dominio incluye los residuos 288-645. M. wts (kDa) se indican a la izquierda. células U2OS C. fueron transfectadas con constructos indicados y, después de 24 horas, se trató ± LMB durante 3 horas antes de la fijación y la tinción con anticuerpos GFP. Húmedo; E. Western manchas y la tinción de inmunofluorescencia se realizó como en B y C, respectivamente, con las construcciones indicadas. Las barras de escala, 5 m.

Nek11S juega un papel clave en el ADN G2 daños inducidos /M detención en las células HCT116

Para determinar si las cuatro variantes de empalme Nek11 se expresan en HCT116 células, así como otras tres líneas celulares de CRC (HT29, SW480 y SW620), RT-PCR cuantitativa se realizó con cebadores isoforma específica (S4A y S4B Fig). Estos ARNm identificadas para cada variante en las cuatro líneas celulares, con Nek11L y Nek11C siendo consistentemente los más abundantes y menos, respectivamente (Fig S4C). Por último, comparamos su abundancia en estas líneas celulares de CRC con respecto a la de la línea colonocito humana inmortalizada, HCEC. Esto indicaba variación notable con el aumento de Nek11S en HT29 y aumentó Nek11C en SW620 (Fig S4D). De lo contrario, los niveles de cada variante eran similares o reducida en comparación con las células HCEC.

Para probar la contribución de estas variantes de empalme a la DDR en las células HCT116, se validaron dos conjuntos de siRNAs, uno que la co-agota tanto las isoformas más largas, Nek11L y Nek11D, y uno que reduce selectivamente Nek11S (S4E Fig). Estos se aplicaron a HCT116 WT y las células p53 nulo utilizando los protocolos descritos anteriormente para el análisis de las respuestas a IR y irinotecan por citometría de flujo basado en PI (S5 Fig). En las células HCT116 WT, hubo una modesta reducción en la G2 /M de la población en el agotamiento de Nek11L /D en respuesta a IR, pero no en respuesta a irinotecán. Por el contrario, hubo una reducción sustancial en la G2 /M población en respuesta a ambos tratamientos en el agotamiento de Nek11S (Fig 6A-6C, S2E y S2F Fig). En el HCT116 células p53 nulo, una pequeña pero significativa reducción en la G2 /población M fue visto en Nek11L agotamiento /D en respuesta a irinotecan pero no IR, mientras que Nek11S agotamiento condujo a una reducción significativa en la respuesta a ambos tratamientos (Fig 6D -6F). Como para el agotamiento del total Nek11, era notable que la fracción de células G2 /M volvió a los niveles basales en el agotamiento de Nek11S en WT, pero las células no-p53 nulos. Por lo tanto, aunque la eficiencia depleción relativa puede variar, estos datos indican que al menos Nek11S juega un papel importante en la mediación inducida por el daño de ADN G2 /M detención en las células HCT116, mientras que confirma que esta respuesta es en parte dependiente de p53.

AL. Usando los protocolos descritos en la figura 1A para la irradiación y la figura 3A para el tratamiento de irinotecan, HCT116 WT (AC, GI) y las células p53 nulo HCT116 (DF, JL) fueron transfectadas con oligonucleótidos de ARNsi de co-agotar Nek11L y Nek11D (L /D ), o agotar Nek11S o luciferasa (siGL2). Los histogramas muestran el porcentaje de células en ciclo en G2 /M (A-F) y del total de células con ADN sub-2n (G-L).
valores de p ¿Cuáles son en relación con siGL2 para cada tratamiento.

El examen de la población sub-2n través basado en IP citometría de flujo reveló que el agotamiento de Nek11S, pero no Nek11L /D, dado lugar a un aumento significativo en la muerte celular en las células HCT116 WT expuestas a IR o irinotecan (Fig 6G-6I). El agotamiento de Nek11S, pero no Nek11L /D, también dio lugar a niveles significativos de muerte celular en las células p53 nulo expuestas a IR o irinotecan (Fig 6J-6L). Este último resultado fue inesperado dadas las observaciones anteriores de que la muerte celular en las células agotadas-Nek11 expuestos a estos tratamientos es dependiente de p53. Sin embargo, el agotamiento de Nek11S también dio lugar a un aumento significativo en la muerte celular en ausencia de tratamiento genotóxico en las células p53 nulo lo que sugiere que esto no fue una respuesta específica al daño del ADN exógeno.

Discusión

estudios previos revelaron que la actividad quinasa de Nek11 es estimulado en células HeLa expuestas a agentes que dañan el ADN e inhibidores de la replicación [9]. Por otra parte, Nek11 se identificó en una pantalla para genes necesarios para la detención G2 /M en células U2OS expuestas a IR, con Nek11 la promoción de la degradación Cdc25A aguas abajo de Chk1 [7]. Aquí, se muestra que la pérdida de Nek11 abroga G2 /M detención y reduce la supervivencia celular en las células HCT116 CRC expuestos a cualquiera de IR o el agente quimioterapéutico, irinotecan. Por otra parte, se muestra que se somete a Nek11 nucleocytoplasmic shuttling en una forma que recuerda a otras proteínas de DDR. Estas ideas proporcionan evidencia adicional de que Nek11 es un importante mediador de la /respuesta al daño del ADN M G2, además de ser necesario para la supervivencia de las células de CRC.

Las células normales expuestas a la detención del daño en el ADN principalmente en la transición G1 /S . Sin embargo, este punto de verificación es a menudo ausente en las células cancerosas que han perdido ya sea p53 o Rb. Estas células son por lo tanto más dependientes de la G2 /M puesto de control cuando se exponen a agentes que dañan el ADN. Nuestros estudios revelaron que mientras que la exposición de las células HCT116 a ambos IR y irinotecan condujo a un importante aumento en la fracción G2 /M, consistente con la activación de la G2 /M puesto de control, esta fracción se reduce sustancialmente después de la retirada de Nek11. En las células WT, Nek11 agotamiento reduce la fracción G2 /M para el nivel básico presente en una población de ciclo de soporte un papel potencial para Nek11 en el G2 /M puesto de control en células HCT116. Sin embargo, en las células p53 nulo, la fracción G2 /M, aunque reduce significativamente, permaneció por encima de la línea de base. Esto sugiere que Nek11 no sólo impone una detención G2 independiente de p53 /M después de daño en el ADN, pero, además, impide una pérdida dependiente de p53 de células G2 /M (figura 7).

Este modelo esquemático ilustra el propuesto papeles de Nek11 en la respuesta de las células de CRC a los agentes que perturban la integridad del ADN ya sea a través lesión directa del ADN o replicación en punto muerto. Estudios previos han indicado que Nek11 se encuentra aguas abajo de ATM /ATR y Chk1 y actúa para prevenir la progresión mitótico mediante la promoción de la degradación de Cdc25A. Nuestros resultados revelan que en las células de CRC, Nek11 se requiere no sólo para asegurar G2 /M detención sino también para proteger contra la apoptosis dependiente de p53. El fracaso de la G2 /M puesto de control puede conducir a la muerte celular de una manera independiente de p53, en parte, a través de catástrofe mitótica.

En consonancia con esto, se observó un modesto aumento en el número de células en la sub fracción -2N, indicativo de células que mueren, en las células WT-agotado Nek11 expuestas a IR o irinotecán que no se observó con las células p53 nulo. Del mismo modo, el análisis específico de la fracción apoptótica por el ensayo de anexina V reveló que una pequeña fracción de WT empobrecido en Nek11, pero no p53 nulo, las células expuestas a la apoptosis entrado IR o irinotecan. Por lo tanto, en ausencia de Nek11, algunas células HCT116 expuestos a daños en el ADN exógeno se someten a una apoptosis dependiente de p53, mientras que otros presumiblemente re-entrar en el ciclo celular de una manera independiente de p53. B & amp;

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